Major role of peroxidases in plant biomass degradation is well-established in the white rot basidiomycetes. On the contrary, peroxidases are not used for this purpose by brown rot basidiomycetes, which use instead a non-enzymatic mechanism. In the case of the ascomycetes, not much is known although these fungi have peroxidase genes. Here, we identify and characterize the peroxidase genes of Podospora anserina (Rabenh.) Niessl, an ascomycete used to study development and lignocellulose degradation. We show that this fungus has one class II peroxidase, one hybrid B peroxidase, one haloperoxidase, four functional aromatic peroxygenases, one glutathione peroxidase, one cytochrome C peroxidase and one alkyl peroxidase, but lacks a dye peroxidase. We show that potentially secreted peroxidases (i.e., the class II, hybrid B, haloperoxidase and aromatic peroxygenase peroxidases) present a patchy phylogenetic distribution compatible with an accessory role in finely adapting the different fungal species to their ecological niche, rather than being involved in fundamental roles in fungal biology. Accordingly, targeted gene deletions of the different P. anserina peroxidase genes identified only one phenotype, seemingly an alteration of the timing of ascospore maturation at intermediate concentration of vanillic acid. However, direct measure of peroxidase activity did not show drastic loss of activity in the tested mutants, suggesting compensation between the enzymes. Hence, in P. anserina peroxidases appears to have a minor role in biomass degradation, unlike what has been described in white rot fungi, and thus in this regard appears to be similar to the brown rot fungi.

Caractérisation de la famille des gènes codant les peroxydases chez Podospora anserina (Rabenh.) Niessl.

Le rôle majeur des péroxydases dans la dégradation de la biomasse végétale a été bien caractérisé chez les basidiomycètes provoquant des caries blanches. Au contraire, les péroxydases ne sont pas utilisées dans ce but chez les basidiomycètes provoquant des caries brunes qui à la place utilisent un mécanisme non-enzymatique. Concernant les ascomycètes, peu de choses est connu sur le rôle des péroxydases, bien que ces champignons possèdent des gènes codant pour ces enzymes. Ici, nous identifions et caractérisons les gènes codant des péroxydases chez Podospora anserina (Rabenh.) Niessl, un ascomycète utilisé comme modèle pour étudier le développement et la dégradation de la biomasse végétale. Cette espèce possède une péroxydase de classe II, une péroxydase « hybrid B», une halopéroxydase, quatre péroxygenases d'aromatiques fonctionnelles, une péroxydase du glutathion, une péroxydase du cytochrome C et une péroxydase d'alkyl, mais ne possède pas de péroxydase de la famille « dye». Nous montrons que les gènes de péroxydases potentiellement secrétées (i.e., les péroxydases de classe II, « hybrid B», les halopéroxydases et les péroxygenases d'aromatiques) présentent une répartition non homogène chez les champignons, suggérant un rôle dans l'adaptation fine des champignons à leur niche écologique plutôt qu'un rôle fondamental dans la biologie fongique. De fait, les mutants de délétion des gènes de péroxydase ne présentent apparemment qu'un phénotype de modification de la cinétique de maturation des ascospores sur des concentrations intermédiaires d'acide vanillique. Néanmoins, la mesure directe de l'activité peroxydase dans les différents mutants ne montre pas de modification importante de celle-ci, suggérant des compensations entre les différents enzymes. L'ensemble des données suggère un rôle mineur des péroxydases dans la dégradation de la biomasse chez P. anserina, ce qui le rapproche plutôt des caries brunes.